1 / 44

ENZIM

ENZIM. Mikchaell Panjaitan S.Pi. APA ITU ENZIM ?. 1800 Pencernaan daging oleh sekresi lambung.Perubahan pati mjd gula oleh air liur 1850 LOUIS PASTEUR.Fermentasi gula mjd alkohol oleh ragi dikatalis fermen dsb enzim ( tdk dpt dipisahkan dr sel ragi hidup )

carson
Download Presentation

ENZIM

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript

  1. ENZIM MikchaellPanjaitanS.Pi

  2. APA ITU ENZIM ? • 1800 Pencernaandagingolehsekresilambung.Perubahanpatimjdgulaoleh air liur • 1850 LOUIS PASTEUR.Fermentasigulamjdalkohololehragidikatalisfermendsbenzim (tdkdptdipisahkandrselragihidup) • 1897 EDUARD BUCKNER. Berhasilmengekstrakbentukaktifselragiyienzim ferment gulamjdalkohol • 1926 Kristal ureaseekstrakkacangtdrdari protein shgsemuaensimadalah protein. Richard Willstatter (jerman) menentangkristalurease. Enzimadalahsenyawa BM rendah.Kristalureaseadalahcemaran • 1930 Isolasiproteolitikyaitumengkristalan pepsin dantripsin (keduanya protein).

  3. DEFINISI ENSIM • Protein yang mempunyaidayakatalitik spesifik 2. Protein pembeda non enzimatikkatalis 3. Enzimadalah protein spesifikkatalisreaksibiologis (dsbbiokatalis)

  4. BEDA KATALIS DAN BIOKATALIS KatalisBiokatalis 1.Senyawa Logam Protein (Pt,Ni,Cu) 2.Pusat AktifNegatipPositip 3.Kerja TdkspesifikSpesifik 4.Sifat Dena NegatipPositip turasi

  5. SISI AKTIF ENZIM MOLEKUL SUBSTRAT MOLEKULAIR MOLEKUL ENSIM SISIAKTIF 7 nm

  6. SISI AKTIF • Padasisiaktifada 2 gugus • 1. Guguskatalitik • 2. Guguspengikat Protein <100 %+ Non protein (kofaktor) ENZIM AKTIF PROTEIN 100 %

  7. RUMUS DASAR REAKSI ENZIMATIS • E + S ES + P • Sebelummelakukankatalitik • EnzimbergabungSubstratmenjadi ES. • Tidaksemuaenzimdapatbergabungsubstrattapihanyapadasatusisiyisisiaktip (tempatdimana E bergabung S)

  8. ENZIM 1. Hipotesis Emil Fisher 1894. Substrat dan ensim hrs cocok supaya enzim dpt mengubah substrat. Dikenal LOCK and KEY 2. KOAHLAND. Substrat masuk celah enzim mk bagian itu mengatur sendiri shg substrat cocok (terjadi perubahan geometrik pd protein enzim). Dikenal teori INDUCED FIT

  9. TEORI FISHER SIFAT KAKU TEORI INDUCED FIT. CELAH ENZIM MAMPU MENYESUAIKAN DIRI DENGAN SUBSTRAT CELAH BAGIAN ENZIM ADALAH GUGUS FUNGSIONAL YG SELALU TERLIBAT KEGIATAN ENZIMATIK BAGIAN INI DSB SISI AKTIF SISI AKTIF TDR SISI KATALITIK DAN SISI PENGIKATAN

  10. FAKTOR YG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK • 1. KADAR SUBSTRAT • 2. KADAR ENZIM • 3. PH • 4. SUHU • 5. ZAT PENGHAMBAT • 6. AKTIVATOR

  11. KEAKTIFAN ENZIM • 1. KUANTITATIF (LAJU REAKSI) • 2. KUALITATIF (REAKSI KIMIA DNG SUBSTRAT YG DPT DIKATALIS ENZIM TERSEBUT) • 3. SATUAN (UNIT ENZIM) ad jumlah enzimygmampumengkatalis perubahan 1 mikromolsubstrat per menitpadakondisitertentu

  12. REAKSI ENZIMATIS A B D C E2 E1 E3 Dalam sel hdp reaksi tdk berdiri sendiri tp terkait reaksi yg lain Yg mrp satu mata rantai. Produk reaksi satu mrp substrat enzim Berikutnya oleh enzim satu, A diubah mjd B (sebagai produk). Zat B merupakan substrat enzim2 (E2) demikian seterusnya

  13. ENZIM • Adalah biokatalisator yg mampu meningkatkan kecepatan reaksi tanpa merubah tetapan seimbang • Katalitik bekerja jika ada kofaktor yg terdiri dari (gugus prostetik, koenzim, logam)

  14. REAKSI BIOKIMIAWI ADA 6 MACAM • 1. OKSIDOREDUKSI Enzimnyadsboksireduktase. Bernomor 1 Enziminimampumengoksidasiataumereduksisubstratdngmemindahkanhidrogenatauelektron. • 2. TRANSFER Enzimygmenstransfergugusselainhidrogen. Nomordlmdaftar 2

  15. 3. Hidrolisis • Enzimhidrolase • Reaksiiniterjadilisisdngbantuan air • Nomorurut 3 4. Liasi EnzimLiaseygmhilangkangugusdarisubstratdanmembentukikatanrangkappadasubstrat. Enzimininomorurut 4.

  16. 5. ISOMERASI • Enzimisomerase • Enziminimempengaruhi isomer substrat • Nomorurut 5 6. LIGASI Ensimligase. Enzimygmenggabungkan 2 mol substratdngbantuanenergihidrolisispirofosfat (ATP). Nomorurut 6

  17. HIDROLASE DIBAGI SUB GOLONGAN • EC 3.1 Bekerja pd ikatan ester • EC 3.2 Ikatanglikosidik • EC 3.3 Ikataneter • EC 3.4 Ikatanpeptida • EC 3.5 Ikatan C-N lain • EC 3.6 Ikatanasamanhidrida • EC 3.7 Ikatan C-C • EC 3.8 Ikatanhalida • EC 3.9 Ikatan P-N

  18. AMILASE • 1. ALFA AMILASE • 2. BETA AMILASE • 3. GLUKO AMILASE SUB GOLONGAN ENZIM YG MECAH IKATAN C-N PEPTIDA Contohmecah protein dsbproteolitik

  19. Enzim yg menghidrolisis ikatan peptida jika karboksil terminal bebas atau ggs NH2 bebas • 1. Kelompokpertamadsb karboksipeptidase • 2. Kelompokkeduadsb aminopeptidase KeduanyamskEKSOPEPTIDASE HEWAN : TRIPSIN, PEPSIN, RENIN KHEMOTRIPSIN, KHATEPSIN.TUMBUHAN PAPAIN, BROMELIN, FICIN mskENDOPEPTIDASE

  20. Berdasarkangugusfungsional sub golenzimygmemecahikatanpeptidadibagi • 1. Protease serina • 2. Protease sulfhidril • 3. Protease logam • 4. Protease asam

  21. PROTEASE SERINA • 1. Gugusaktifmgdserina • 2. Dihambat DIISOPROPIL FOSFOFLUORIDAT 3. Enzimygtermasuk khimotripsin, tripsin, trombin, elastase, subtilisin.Semua termasukendopeptidase

  22. PROTEASE LOGAM • 1. TdrKarboksipeptidase A,B Glisil-glisinadipeptidase, KarnosinasedanLeusina aminopeptidase 2. Termasukeksopeptidase 3. KeaktifantgtLogam Mg, Co, Fe, Hg, Ni, Zn 4. DihambatolehEDTA (ethylene diamine tetra acetic acid)

  23. KARBOKSIPEPTIDASE A • 1. SemuaResidu AA kecuali arginina, lisina, prolina • 2. Sisiaktipmengandunglogam residuaatirosildanhistidil KARBOKSIPEPTIDASE B Argininaataulisina

  24. PROTEASE ASAM • Tdrenzim pepsin dan rennin • pH optimal pepsin (2) rennin (4) RENNIN • Rennin pd anaksapiygmshmenyusudlmbtkzimogenyiprorennin. Setelahdewasatdkmenyusutdklagiproduksi rennin • pH 3,5 rennin autolisis • Rennin mantap pH 5 • Rennin denaturasi pH diatas 6

  25. PEPSIN • 1. AA 321 • 2. BM 35000 • 3. ada 3 ikatan SS • 4. ada 1 ikatanfosfat • 5. GugusfosfatterikathidroksilResidu AA serina • 6. pH optimal 2 • 7. Menghidrolisis C-N ygNnya dimilikiResidu AA Fenilalanin, tirosin, triptofan.

  26. UTK MENGETAHUI AKTIVITAS PROTEASE ASAM • 1. Protein sbgsubstrat (kasein, hemoglobin) ygdidenaturasikanasamatau urea. Media reaksi TCA • Caranya Protein masukTCA.Jkdimasukenzimmktjdhidrolisis protein olehensim. Jmlhpeptidalrt TCA tgtkadarenzimdanwktinkubasi. Perubahandibaca 280 nm. • Selain TCA dptdgnkninhidrinutk mgt jumikatpeptidaterhidrolisisninhidrinbereaksiaabebasmemberiwarnalembayungdibacapadapanjanggelombang 570 nm

  27. 2. Substrat sintetik • Mengandung ester, amida, atauikatanpeptida. Contoh ester nitrophenil • Hidrolisis ester inidptdibacapada 400 nm pd pH >7 • pH <7 pada 340 nm • Senyawaygdigunakan N benzoil L argininaetil ester

  28. CONTOH PROTEASE SERINA KHIMOTRIPSIN • 1. Mempunyai 246 residu AA • 2. Mempunyai 5 gugusaktif (N terminal AA Leusin 16, Residuaspartil 194, Residu aspartil 102, Residuseril 195 danResiduhistidil 57). 3. Duaggsaktifpertamamengatur konformasisisiaktif. 3 berikutnyasbgkatalitik 4. Tdksemuapeptidadipecahkhimotripsinhanya aaaromatik (tirosin, fenilalanin, triptophandan aahidrofobikmetionin

  29. CONTOH PROTEIN SERINA TRIPSIN • 1. Diekstrakdaripankreas • 2. Bersifatendopeptidase • 3. Tripsinsapiterdiridari 233 residuasam amino 4. Stabilpada pH <6 5. pH optimal 3 6. Pemecahikatanpeptidaantara lisinadanarginina

  30. CONTOH PROTEASE SERINA ELASTASE • 1. Menghidrolisiselastinyaitu jaringanikatbtkserabutototleher • 2. Dibandingkolagen.elastinlebihtahan panas,asam,basa • 3. Diekstrakdaripankreasdanmikroba • 4. Terdiri 240 Res aa • 5. Stabil pH <6. • 6. pH 8 autolisis • 7. Mampumecahikatanpeptida nonaromatikygtdkbercabang

  31. PROTEASE SULFHIDRIL • 1. PAPAIN a. BM 23000 b. JUMLAH AA 211 c. ADA 3 IKATAN DISULFIDA d. ADA 2 GUGUS AKTIF sisteina 25 danhistidina 158 e. pH optimal 6 dan 7,5 f. Suhustabil 70 oC g. Kemantapanturun pH <3 dan pH>11 h. Bisadarigetahpepaya, daun, batang, bunga, buah i. Larutalkohol 70% j. Tdkstabilmdhteroksidasi

  32. 2. FICIN3. BROMELIN • pH optimal ketiga enzim 6 dan 7,5 • Spesifikasi agak luas papain dan ficin dalam menghidrolisis substrat Residu AA L arginina, L lisina, glisina dan L sitrulina • Utk bir tahan dingin

  33. ENZIM

  34. Enzimmerupakansenyawaorganikbermolekulbesar yang berfungsiuntukmempercepatjalannyareaksimetabolismedidalamtubuhtumbuhantanpamempengaruhikeseimbanganreaksi • Enzimtidakikutbereaksi, strukturenzimtidakberubahbaiksebelumdansesudahreaksitetap • Enzimsebagaibiokatalisator • Bagianenzim yang aktifadalahsisiaktifdarienzim

  35. Tata nama enzim • Enzimdiberinamasesuaidengannamasubstratdanreaksi yang dikatalisis • Biasanyaditambahakhiranase • Enzimdibagikedalam7 golonganbesar

  36. Susunan enzim • Komponenutamaenzimadalah protein • Protein yang sifatnyafungsional, bukan protein struktural • Tidaksemua protein bertindaksebagaienzim

  37. Protein Enzim protein sederhana Enzim Konjugasi Enzim Protein + Bukan Protein Bukan protein = Gugus prostetik Protein = apoenzim Anorganik = kofaktor Organik = Koenzim

  38. Contoh koenzim • NAD (koenzim 1) • NADP (koenzim 2) • FMN dan FAD • Cytokrom: cytokrom a, a3, b, b6, c, dan f • Plastoquinon, plastosianin, feredoksin • ATP: senyawaorganikberenergitinggi, mengandung 3 gugus P danadenin ribose

  39. Sifat enzim • Enzimdibentukdalamprotoplasmasel • Enzimberaktifitasdidalamseltempatsintesisnya (disebutendoenzim) maupunditempat yang lain diluartempatsintesisnya (disebuteksoenzim) • Sebagianbesarenzimbersifatendoenzim

  40. Enzimbersifatkoloid, luaspermukaanbesar, bersifathidrofil • Dapatbereaksidengansenyawaasammaupunbasa, kationmaupun anion • Enzimsangatpekaterhadapfaktor-faktor yang menyebabkandenaturasi protein misalnyasuhu, pH dll • Enzimdapatdipacumaupundihambataktifitasnya • Enzimmerupakanbiokatalisator yang dalamjumlahsedikitmemaculajureaksitanpamerubahkeseimbanganreaksi • Enzimtidakikutterlibatdalamreaksi, strukturenzimtetapbaiksebelummaupunsetelahreaksiberlangsung • Enzimbermolekulbesar • Enzimbersifatkhas/spesifik

  41. Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 40 • Logam, memacuaktifitasenzim: Mg, Mn, Co, Fe • Logamberat, menghambataktivitasenzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag • pH, tergantungpadajenisenzimnya (pepsin aktifkondisimasam, amilasekondisinetral, tripsinkondisibasa) • Konsentrasisubstrat, substrat yang banyakmula-mulamemacuaktifitasenzim, tetapikemudianmenghambatkarena: penumpukanproduk (feed back effect) • Konsentrasienzim, peningkatankonsentrasienzimmemacuaktifitasnya • Air, memacuaktifitasenzim • Vitamin, memacuaktifitasenzim

  42. Penghambatanaktifitasenzimadaduatipe: • Kompetitif: zatpenghambatmempunyaistruktur yang miripdengansubstratsehinggadapatbergabungdengansisiaktifenzim. Terjadikompetisiantarasubstratdengan inhibitor untukbergabungdengansisiaktifenzim (misal feed back effect) • Non kompetitif: zatpenghambatmenyebabkanstrukturenzimrusaksehinggasisiaktifnyatidakcocoklagidengansubstrat

  43. Spesifik: hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau sekelompok kecil substrat yang susunanya hampir sama dan fungsinya sama E5 A B C D E1 E2 E3 E4

More Related