BIOCATALIZADORES: ENZIMAS Y VITAMINAS

1. BIOCATALIZADORES: ENZIMAS Y VITAMINAS

2. BIOCATALIZADOR: • Las reacciones metabólicas que se llevan a cabo en las células, solo son posibles gracias a la mediación de una sustancia química llamada BIOCATALIZADOR que acelera hasta casi hacerla instantánea la velocidad de las reacciones. Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que tienen lugar en las células son unas proteínas llamadas ENZIMAS. • Por tanto los enzimas los definimos como biocatalizadores que aceleran la velocidad de las reacciones metabólicas, que intervienen en bajas concentraciones, sin sufrir ninguna modificación , y se recuperan intactas al final del proceso indefinidamente. • A diferencia de los catalizadores no biológicos , las enzimas son específicos de las reacciones que catalizan y de los sustratos sobre los que actúan.

3. Las enzimas son específicas: Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados(especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas tienen especificidad de acción al realizar una acción determinada pero sobre múltiples substratos; p.ej: las lipasas que hidrolizan los enlaces éster en los lípidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la célula miles de enzimas diferentes. Estructura de una enzima

4. 1.1 ACCIÓN DE LOS BIOCATALIZADORES En toda reacción química se pasa de unas sustancias iniciales o REACTIVOS a unas sustancias finales o PRODUCTOS. Esta trasformación no se realiza directamente sino que necesita un paso intermedio en el cual el reactivo se activa, de forma que sus enlaces se debilitan y se favorece su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere el aporte de Eg conocida como ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. Los seres vivos utilizan la Eg que necesitan de la molécula del ATP, pero para economizar ésta , utilizan los BC, cuya función de catalizador es reducir la Eg de Activación necesaria, facilitando así las reacciones.

5. 1.2 MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS Reacción sin catalizar Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar, posteriormente, los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos. Ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados se conoce como estado detransición o estado activado

6. Reacción catalizada por enzimas La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de las moléculas de los reactivos, pero no se consumen en el transcurso de ésta

7. MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS • Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente. La reacción catalizada se produce en tres etapas: • El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato ( ES) . Esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta. • La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta una zona, denominada Centro Activo , con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura. Cualquier cambio que se produzca en la forma del centro activo impedirá su acoplamiento.

8. Los radicales de los aminoácidos del centro activo se unen al sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando cambios energéticos que permiten alcanzar el estado de transición. E +S ES La unión es reversible y precisamente debido a esta reversibilidad , esta primera etapa es la más lenta 2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor, o los aminoácidos del centro activo lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final ( P) . Esta etapa es muy rápida e irreversible. ES E + P

9. 3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. E + S [ ES] E + P

10. COMPOSICIÓN QUÍMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS HOLOENZIMA Son proteínas globulares y esta parte proteica Parte no proteica: COFACTOR + Molécula de naturaleza orgánica: APOENZIMA + Débilmente unido: COENZIMAS Covalentemente unido: GRUPO PROSTÉTICO Llevan a cabo la reacción Mantiene la estructura espacial del CA que le permite unirse al sustrato Ión metálico: Ca+ , Mg+...

11. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS • Por su carácter proteico, las enzimas tienen las mismas propiedades que las proteínas : • Se DESNATURALIZANal ser sometidas a cambios de pH, variaciones de Tª , elevada concentración de sales • Presentan un ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD: • *Especificidad sobre el sustrato • *Especificidad de acción: cada reacción está que catalizada por un enzima específico. Esto significa que para cada tipo de reacción química hay una enzima diferente, es decir , una enzima cataliza una sola reacción química o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas. • Además las enzimas por ser catalizadores, NO SE CONSUMEN EN EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES , actúan en pequeñas cantidades y se recuperan indefinidamente.

12. COENZIMAS Son moléculas orgánicas débilmente unidas al apoenzima. No suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, hay algunos coenzimas que pueden unirse a más de 100 apoenzimas distintos. Los coenzimas se alteran en el transcurso de la reacción enzimática, pero una vez finalizada ésta se regenera rápidamente volviendo de nuevo a ser funcionales. Entre los coenzimas más conocidos, está el NAD+, el NADP+, el FAD+ que capta hidrógenos transformándose en NADH2 y los trasporta hasta un aceptor final de H.

14. Otros coenzimas importantes son los Coenzimas A encargados de transferir grupos acilo ( - CO-CH3 ) y el ATP que transfiere grupos fosfoto.

15. CINÉTICA ENZIMÁTICA [E] . [S] Km= [E:S]

16. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS • La [ S ]: 2. El pH: 3. La temperatura:

18. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA • Activación Enzimática.: son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola • 2. Inhibición Enzimática: • I. Reversible: • Competitiva • No competitiva • I. Irreversible : “ envenenamiento de la enzima” 3. Alosterismo

19. 3. Enzimas Alostéricas: • Tb se les conoce como enzimas reguladoras, y tienen : • un C.A. por el que se unen al S • un C. R. o Alostérico por el que se unen al modulador : este modulador puede ser positivo o puede ser negativo. En este último caso cuando el inhibidor de la reacción enzimática sea el propio producto final de la reacción o de una cadena de reacciones recibe el nombre de retrorregulación o feed-back.

20. La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea, es decir, que , por la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la concentración del sustrato provoca un menor incremento en la velocidad de la reacción

21. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Las enzimas se nombran añadiendo la terminación asa, bien al nombre del substrato sobre el que actúan( sacarasa), al tipo de actuación que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasas). • En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: • Clase 1: OXIDORREDUCTASAS • Clase 2: TRANSFERASAS • Clase 3: HIDROLASAS • Clase 4: LIASAS • Clase 5: ISOMERASAS • Clase 6: LIGASAS

22. AH2 + B A + BH2 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

23. Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción: A-B + C A + C-B Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha: glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 2: TRANSFERASAS

24. A-B + H2O AH + B-OH lactosa + agua glucosa + galactosa NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrólisis: Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

25. Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos: A-B A + B Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético CO2 + acetona NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 4: LIASAS

26. A B fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa gliceraldehído-3-fosfato glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato dihidroxiacetona-fosfato NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 5: ISOMERASAS Catalizan la interconversión de isómeros: Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

27. A + B + XTP A-B + XDP + Pi NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Clase 6: LIGASAS Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): A + B + XTP A-B + XDP+Pi Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP oxalacetato´+ ADP + Pi

28. VITAMINAS: • Sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable , que son indispensables para el buen funcionamiento del organismo. Es imposible de sintetizar por determinados organismos, y debemos por lo tanto, ingerirlo con la dieta. • Son moléculas muy lábiles, soportan mal los almacenamientos prolongados y el calor. • Avitaminosis: ausencia total de vitaminas • Hipovitaminosis: hace referencia a las carencias vitamínicas , generalmente por malnutrición , y da lugar a determinadas enfermedades carenciales • Hipervitaminosis: hace referencia a un exceso de vitaminas en la dieta, y puede originar igualmente transtornos mucho más graves en las vitaminas liposolubles que tienden a acumularse, no así en las hidrosolubles que se eliminan con facilidad. • Según su solubilidad en agua, se clasifican en: • Hidrosolubles: Son la vitamina C y todas las vitaminas del complejo B. TODAS ELLAS ACTÚAN COMO COENZIMAS O PRECURSORES DE COENZIMAS. • Liposolubles: de naturaleza lipídica, y son la A, D, E y K. Exceptuando la K , el resto no se comportan como coenzimas.

32. ¿Por qué Popeye consume espinacas? Popeye"el marino" no consume espinacas para obtener fuerza sobrenatural, no no no, lo que pasa es que su consumo està asociado al rico contenido de vitamina c. La deficiencia de vitamina C causa escorbuto, que se reconoció por primera vez en los siglos XV y XVI como una enfermedad grave de los marinos en viajes largos por mar, pues no tenían acceso a alimentos frescos, incluyendo frutas y verduras.

33. Lesiones cutáneas en el Escobuto.

35. Síntomas • Los síntomas del beriberi seco abarcan: • Dolor • Hormigueo • Pérdida de la sensibilidad (sensaciones) en las manos y en los pies • Daño muscular con pérdida de la función muscular o parálisis en las extremidades inferiores • Vómitos • Movimientos extraños de los ojos (nistagmo) • Confusión mental/dificultades con el habla • Dificultad para caminar • Coma • Muerte