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Biometales Parte 2

Biometales Parte 2. Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana. Cu. Zn. Sc. V. Cr. Mn. Co. Ni. Ti. Fe. Cu < 0.1 g. Mo. El 73 % del Cu se encuentra en la ceruloplasmina con 8 átomos por proteína. Metales de transición. Cobre.

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Biometales Parte 2

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Presentation Transcript

  1. Biometales Parte 2 Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana

  2. Cu Zn Sc V Cr Mn Co Ni Ti Fe Cu < 0.1 g Mo El 73 % del Cu se encuentra en la ceruloplasmina con 8 átomos por proteína Metales de transición Cobre Consumo diario: 1.5 – 3.0 mg (zanahoria, cebolla, espinaca, etc.) El Cu juega importantes proceso biológicos en enzimas redox, transferencia de electrones y de O2 y angiogénesis

  3. Tipos de Cu(II) en sistemas biológicos (ascorbato oxidasa): Tipo 1: proteínas azules, con banda muy intensa a ~600 nm y parámetros EPR anómalos Tipo 2: Cu(II) normal Tipo 3: Cu(II) diamagnético por acoplamiento antiferomagnético

  4. Cu Zn Sc V Cr Mn Co Ni Ti Fe Zn 1- 3 g Mo Metales de transición Zinc Consumo diario: 12 – 15 mg pero solo se absorben unos 5 mg • El Zn presenta dos propiedades que le hacen insustituible en enzimas que catalizan reacciones ácido-base (hidrolasas, fosfatasas): • Número de coordinación variable de 4 a 6 • Anfoterismo El Zn es esencial en el crecimiento inicial y función sexual de los mamíferos

  5. Hidrolasas

  6. Cys His Zn2+ Cys His Zinc Dedos del Zinc El Zn se coordina en cuatro posiciones (2Cys + 2 His ó 4Cys) a proteínas capaces de reconocer determinadas secuencias de pares en el DNA que son requeridadas para la activación y regulación de la transcripción genética

  7. Antagonismo y sinergismo en los biometales Los biometales interactúan mutuamente cuando son capaces de sustituirse en enzimas, atendiendo a semejanzas en tamaño y relación carga/radio Elementos antagónicos: Mo: W, Cu Cu: Mo, Cd, Fe, Zn, Ag Fe: Mn, Cu, Zn Mn: Fe, Al Ejemplo: un exceso de Zn provoca anemia, al igual que un déficit de cobre

  8. Transporte a través de la membrana celular • Transporte activo • K+ + ATP  EP + ADP + K+ • Na+EP  Na+ + EP • 3 Na+salen por 2 K+ que entran

  9. Canales Biológicos: el Canal de Potasio Estructura tetramérica que delimita un solo poro central Notable selectividad respecto a un ión más pequeño: K+ (1.33 Å) / Na+ (0.95 Å) ≈ 104 Doyle, D.; Cabral, J. M.; Pfuetzner, R. A.; Kuo, A.; Gulbis, J. M.; Cohen, S. L.; Chait, B. T.; MacKinnon, R. Science1998, 280, 69.

  10. Vista del poro desde el interior del citoplasma junto a dos inhibidores: un péptido y TBA Canales Biológicos: el Canal de Potasio Mecanismos de Cierre S1-S4: sensor de polarización de la membrana Cierre del canal por inclusión del extremo N-terminal en el interior del poro

  11. Disposición de dos subunidades en el canal Detalle del poro o canal interno Filtro de selectividad Canales Biológicos: el Canal de Potasio Detalles • K+ interno en equilibrio entre dos centros decoordinación • Coordinación por O carbonílicode las glicinas • Selectividad por mimetización dela esfera de hidratación del K+ • La repulsión entre los dos K+ permite el tránsito iónico • Superficie molecular con potencial eléctrico en código de color (rojo negativo) • Canal bien definido • Hueco interno accesible al disolvente

  12. Asociación al DNA

  13. Intercalación en el surco mayor de una molécula plana N N Asociación al DNA

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