به نام خدا

1. به نام خدا فیزیولوژی جانوری 1 جلسه چهارم

2. انقباض عضله اسکلتی

3. ساختار عضله اسکلتی • فیلامنت های اکتین

4. عضلات مخطط (عضله اسکلتی و عضله قلبی) عضلات صاف (عروق خونی و احشا)

5. فیلامنت های ضخیم و نازک عضله مخطط در سارکومر فیلامنت های اکتین و میوزین به شکل سازمان یافته در کنار هم (ساختار سارکومر) دیسک Z در دو انتهای هر سارکومر فیلامنت های اکتین از دیسک های Z خارج می شوند فیلامنت های میوزین طوری بین دیسک های Z قرار گرفته اند که بین دو فیلامنت اکتین پل زده اند نوار A ( انیزوتروپیک) نوار I ( ایزوتروپیک)

7. مکانیسم انقباض عضله

8. مکانیسم ملکولی انقباض عضله برهم کنش میان فیلامنت های نازک و ضخیم- مدل سرخوردن- اساس مکانیسم انقباض است.

9. ساختار میوزین (فیلامنت های ضخیم انقباضی) 4 زنجیره سبک 2 زنجیره سنگین سر، دم سر میوزین فعالیت ATPase دارد. تنه پل های عرضی

10. ساختار اکتین (فیلامنت های نازک انقباضی) اکتین تروپومیوزین تروپونین

11. پروتئین های فیلامنت های نازک منشا حساسیت عضله اسکلتی به یون کلسیم سه زیر واحد تروپونین TnC به پیوند با یون کلسیم تمایل دارد TnI تمایل شدیدی به پیوند با اکتین دارد TnT به پیوند با تروپومیوزین تمایل دارد کمپلکس تروپونین- تروپومیوزین در غلظت کم یون کلسیم طوری روی اکتین قرار می گیرد که جایگاه فعال اکتین یعنی محل اتصال میوزین به اکتین را می پوشاند. در غلظت بالای یون کلسیم این اثر مهاری برداشته می شود.

12. مکانیسم تنظیم انقباض به وسیله غلظت یون کلسیم افزایش غلظت یون کلسیم اتصال یون های کلسیم به TnC تقویت پیوند TnC: TnI ضعیف شدن پیوند TnI و اکتین تغییر شکل فضایی کمپلکس تروپونین حرکت تروپونین- تروپومیوزین به شیار اکتین (بلند شدن از روی جایگاه فعال) پل عرضی میوزین- اکتین

13. واکنش بین فیلامنت های اکتین و میوزین - انقباض • اتصال ATP به سر میوزین و فعال شدن ATPase، شکسته شدن ATP، و قرار گرفتن سر به حالت عمود • اتصال کلسیم به تروپونین- تروپومیوزین و اتصال میوزین به جایگاه های فعال اکتین • تغییر شکل فضایی سر میوزین و خم شدن سر (ضربه نیرو، انرژی حاصل از شکستن ATP) • آزاد شدن ADP و یون فسفات و اتصال ATP جدید، جدا شدن میوزین از اکتین • شکسته شدن ATP جدید و قرار گرفتن سر به حالت عمود

15. 1 - Calcium released from sarcoplasmic reticulum 2 - Myosin head energized via myosin-ATPase activity which converts the bound ATP to ADP + Pi 3 - Calcium binds to troponin4 - Tropomyosintranslocates to uncover the cross-bridge binding sites 5 - The energized myosin binding sites approach the binding sites 6 - The first myosin head binds to actin7 - The bound myosin head releases ADP + Pi, flips and the muscle shortens 8 - The second myosin head binds to actin9 - The first myosin head binds ATP to allow the actin and myosin to unbind 10 - The second myosin head releases its ADP + Pi, flips & the muscle shortens further 11 - The second myosin head binds to ATP to allow the actin and myosin to unbind 12 - The second myosin head unbinds from the actin, flips back and is ready for the next cycle 13 - The cross-bridge cycle is terminated by the loss of calcium from the troponin14 - Tropomyosintranslocates to cover the cross-bridge binding sites 15 - The calcium returns to the sarcoplasmic reticulum, the muscle relaxes & returns to the resting state

16. 1. کلسیم از شبکه سارکوپلاسمیک آزاد می شود.2. سر میوزین از طریق فعالیت میوزین-ATPase (که ATP را بهADP و Pi تبدیل می کند) فعال می شود.3. کلسیم با تروپونین پیوند می دهد.4. تروپومیوزین از جای خود حرکت می کند و جایگاه اتصال پل عرضی ظاهر می شود.5. سر میوزین فعال به جایگاه اتصال می رسد.6. اولین سر میوزین به اکتین متصل می شود.7. پیوند شدن سر میوزین، ADP و Pi را آزاد می کند، ضربه نیرو را وارد می کند و عضله کوتاه می شود.8. دومین سر میوزین به اکتین متصل می شود.9. اولین سر میوزین به ATP متصل می شود و سبب می شود اکتین و میوزین از هم جدا شوند.10. دومین سر میوزین ADP و Pi خود را آزاد می کند، ضربه نیرو را وارد می کند و عضله بیشتر کوتاه می شود.11. دومین سر میوزین به ATP متصل می شود و سبب می شود اکتین و میوزین از هم جدا شوند. 12. دومین سر میوزین از اکتین جدا می شود، به حالت اول برمی گردد و برای چرخه بعدی آماده می شود.13. چرخه پل عرضی با جدا شدن یون کلسیم از تروپونین، پایان می یابد.14. تروپومیوزین به جای خود برمی گردد و جایگاه اتصال پل عرضی را می پوشاند.15. کلسیم به شبکه سارکوپلاسمی برمی گردد، عضله شل می شود و به حالت استراحت بازمی گردد.

17. تاثیر میزان هم پوشانی اکتین و میوزین بر نیروی انقباض عضله درجه همپوشانی فیلامنت های اکتین و میوزین بر ویژگی های انقباض تاثیر می گذارد. درجه همپوشانی در هر عضله بر طول سارکومر تاثیر دارد. حداکثر نیروی تولید شده توسط سارکومر (2.2- 2 مایکرومتر) عدم همپوشانی بین فیلامنت های اکتین و میوزین (بیش از 3.5 مایکرومتر) فیلامنت های میوزین به دیسک Z برخورد می کنند و هیچ انقباضی رخ نمی دهد (کمتراز 1.65 مایکرومتر)

18. منابع انرژی برای انقباض عضله ATP سیکل پل عرضی (کشیده شدن اکتین) پمپ کردن کلسیم از سارکوپلاسم به شبکه سارکوپلاسمی پمپ کردن یون های سدیم و پتاسیم از غشای فیبر عضله فسفوکراتینین گلیکوژن متابولیسم اکسیداتیو