1 / 23

Amminoacidi e Proteine

Amminoacidi e Proteine. Prof. Paolo Abis Lic. Classico “D. A. Azuni” SASSARI. ammine. ammoniaca. H. H. H. Gruppo amminico. H. R. N. N. H 2 N. COOH. C. amminoacidi. H. H. R. Gli amminoacidi. Gruppo carbossilico. Gruppo radicale. Gli amminoacidi.

maeve
Download Presentation

Amminoacidi e Proteine

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. Amminoacidi e Proteine Prof. Paolo Abis Lic. Classico “D. A. Azuni” SASSARI

  2. ammine ammoniaca H H H Gruppo amminico H R N N H2N COOH C amminoacidi H H R Gli amminoacidi Gruppo carbossilico Gruppo radicale

  3. Gli amminoacidi • Gli amminoacidi sono i componenti base delle proteine. • Contengono un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico . • Il gruppo radicale R rende l’amminoacido unico e caratteristico. R gruppo radicale | H2N— C —COOH | H

  4. Esempi di amminoacidi H I H2N—C —COOH I H glicina CH3 I H2N—C —COOH I H alanina

  5. Gli amminoacidi • Gli amminoacidi che compaiono più frequentemente nelle proteine degli organismi viventisono 20e sono dettiordinari o proteinogeni. • Insieme a loro ne compaiono alcuni più rari, detti occasionali. • Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina. • In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti.

  6. Gli amminoacidi • Piante e batteri sono in grado di produrre amminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio lanisina e l'alameticina. • Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri amminoacidi biologicamente importanti quali: • la glicina, • l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) • e l'acido glutammico • la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

  7. Caratteristiche anfotere • In soluzione acquosa sia - NH2 che - i gruppi di COOH degli amminoacidi subiscono la ionizzazione. • Per questo motivo gli AA hanno proprietà sia basiche che acide. • La forma presente in soluzione acquosa dipende dal pH. pH isoelettrico

  8. COO- + H3N C H R Forma Zwitterionica Al punto isoelettrico (pi), le cariche + e - nello zwitterione sono uguali. A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

  9. Gli amminoacidisono acidi • Nelle soluzioni con pH superiore al pi, il gruppo NH3+ nell'amminoacido dona un protone. + OH– H3N—CH2—COO–H2N—CH2—COO– Zwitterione Ione negativo al pI alto pH

  10. Gli amminoacidisono basi • Nelle soluzioni con pH inferiore al pi, il gruppo COO- dell'amminoacido accetta un protone. + H+ + H3N—CH2—COO– H3N—CH2—COOH Zwitterione Ione positivo al pI basso pH

  11. + H2O R H O R N C C O H N C C H O H H H Un legame peptidico è un legame fra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico dell'amminoacido seguente. R R H O H O N C C N C C H O H H O H H H

  12. Peptidi e Proteine • il legame che unisce due amminoacidi prende il nome di legame peptidico. Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome di generico di polipeptide, uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.

  13. Proteine semplici coniugate Formate esclusivamente da amminoacidi Formate anche da altri composti • Un polipeptide che contiene 50 o più amminoacidi è denominato proteina.

  14. Funzioni All’interno del corpo, le proteine, svolgono numerose funzioni: • funzione plastica promuovono la sintesi, la riparazione e l’accrescimento tissutale • funzione regolatrice controllano processi di natura biochimica per mezzo di enzimi e ormoni di natura proteica • funzione di trasporto veicolano gas e nutrienti nel torrente ematico • funzione di difesa e protezione rivestono il ruolo di immunoglobuline e di strutture cheratinizzate • funzione energetica possono entrare a far parte dei processi di produzione di energia • Funzione contrattile e di movimento consentono alle cellule o alle varie parti dell’organismo di contrarsi, cambiare forma e muoversi; permettono il movimento di ciglia e flagelli

  15. Struttura quaternaria Struttura secondaria Struttura primaria Struttura terziaria l’alfa-elica e la struttura a foglietto beta Possono essere individuati 4 livelli di struttura Struttura è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica. combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro più catene polipeptidiche unite (subunità)

  16. Struttura primaria • è data dalla sequenza amminoacidica nella catena polipeptidica. • È l’ordine col quale si succedono gli amminoacidi lungo la catena polipeptidica, • ogni proteina possiede una propria caratteristica sequenza.

  17. Struttura secondaria • Consiste nella disposizione nello spazio della catena polipeptidica, • E’ dovuta a legami idrogeno tra il gruppo –NH- di un legame peptidico e il gruppo –CO- di un altro • Può essere ad elica o a foglietto ripiegato

  18. Struttura secondaria • foglietto beta

  19. Struttura terziaria sito funzionale per l’0ssigeno • è data dalla combinazione di più regioni ad alfa-elica e/o beta-foglietto collegate tra loro da segmenti che formano delle anse, le regioni ad ansa. • Le regioni ad ansa costituiscono in genere il sito funzionale della proteina: il sito attivo di un enzima o il sito di legame di una proteina di trasporto o di un anticorpo. Mioglobina

  20. Struttura quaternaria • la proteina è formata da più catene polipeptidiche (subunità) unite con lo stesso tipo di legami che stabilizzano le struttura terziaria. • Es.: la proteina completa dell’emoglobina è formata da quattro catene polipeptidiche ripiegate. I gruppi eme sono strutture non proteiche attaccate alle catene polipeptidiche e contenenti atomi di ferro che legano e trasportano ossigeno. Emoglobina

  21. I livelli strutturali

  22. Denaturazione La denaturazione modifica la struttura secondaria, terziaria o quaternaria delle proteine senza modificare la composizione e la sequenza degli amminoacidi, ovvero senza rompere i legami peptidici. Questa trasformazione comporta vari fenomeni: - perdita delle attività biologiche (ad esempio inattivazione degli enzimi); - coagulazione e aggregazione, per esempio con formazione di schiume; - incremento della sensibilità agli enzimi digestivi, ovvero aumento della digeribilità che si verifica in genere con la cottura;

  23. Denaturazione La denaturazione può essere causata da diversi agenti: il calore è senz'altro il più importante, poiché rompe i legami che stabilizzano la forma nativa. La formazione di schiume (come l'albume montato a neve) avviene grazie alla denaturazione irreversibile delle proteine che si dispiegano e si dispongono all'interfaccia aria/liquido, consentendo di intrappolare l'aria.

More Related