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Metaloenzimas Parte 2. Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana. ¿Y cómo le entra el agua al coco?. Proteínas chaperonas. Arnesano, F.; Banci, L.; Bertini, I.; Cantini, F.; Ciofi-Baffoni, S.; Huffman, D. L.; O’Halloran, T. V. J. Biol. Chem. 2001, 276, 41365. Carboxipeptidasa A.
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Metaloenzimas Parte 2 Prof. Dr. Roberto Cao Universidad de La Habana
¿Y cómo le entra el agua al coco? Proteínas chaperonas Arnesano, F.; Banci, L.; Bertini, I.; Cantini, F.; Ciofi-Baffoni, S.; Huffman, D. L.; O’Halloran, T. V. J. Biol. Chem. 2001, 276, 41365.
sustrato (a) (b) (c) Carboxipeptidasa A Mecanismo de acción
Cu,Zn SOD una metaloproteínoenzima
Cu,Zn SOD estructura del centro activo
NH3+ Lys-120 10 Å NH2 NH3+ + NH NH2 Arg -141 Lys-134 6 Å O O His His Cu O O O O O O O O O O O O His His - - - - - - Cu,Zn SOD mecanismo de acción H2O2 O2
H O . - II 2 2 O Cu 2 . - O O I Cu 2 2 Cu,Zn SOD mecanismo de acción Ciclo de la Cu,ZnSOD
H+ -Zn(II) + O2. - + O2. - Cu(II) - N Cu(II) - N N - Zn(II) N - Zn(II) Cu(I) H- Cu(I) H- -Zn(II) + O2 + HO2- N N N N Puente histidinato (His-61)
Catalasa H2O2 H2O + O2 Catalasa una metaloporfirinoenzima
Xantin oxidasa una metaloflavinoenzima
Proteínas Fe-S • Las proteínas Fe-S estan presentes en bacterias, plantas y animales y cumplen variadas funciones biológicas: • Transporte de electrones • Procesos redox • Transferencia de electrones intra- o inter-proteínas en metaloenzimas • Se caracterizan por presentar enlaces Fe-S en forma de clusters, donde el átomo de azufre puede ser de naturaleza inorgánica o del grupo tiol de la cisteína.
Fe S-cisteína S-inorgánico Proteínas Fe-S Proteína Cluster Rubredoxina 1Fe-0S 2-Fe ferrodoxina 2Fe-2S 4-Fe ferrodoxina 4Fe-4S
Proteínas Fe-S Sulfito oxidasa
Proteínas Fe-S Xantin oxidasa de leche bovina