1 / 39

Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny. Primární struktura. Sled AMK zbytků Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA Zápis od N konce k C konci Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie.

liza
Download Presentation

Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

An Image/Link below is provided (as is) to download presentation Download Policy: Content on the Website is provided to you AS IS for your information and personal use and may not be sold / licensed / shared on other websites without getting consent from its author. Content is provided to you AS IS for your information and personal use only. Download presentation by click this link. While downloading, if for some reason you are not able to download a presentation, the publisher may have deleted the file from their server. During download, if you can't get a presentation, the file might be deleted by the publisher.

E N D

Presentation Transcript


  1. Struktura a vlastnosti bílkovin. Důležité bílkoviny

  2. Primární struktura • Sled AMK zbytků • Souvisí s biologickou funkcí, specifické pořadí zakódováno v DNA • Zápis od N konce k C konci • Poprvé zjištěno u inzulínu, dnes RTG krystalografie Cytochrom c slouží k přenosu elektronů, u člka 105 AMK, o kolik se liší: Šimpanz 0, osel 1, králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan 18, masařka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43 • Záměna AMK – mutace může být nebezpečná, části molekul bílkovin nedůležité, ale části velmi důležité, podobné organismy podobné AMK

  3. Význam sekvence aminokyselin v bílkovinách Primární struktura podmiňuji biologickou funkci bílkovin. Například pokud zaměníme kyselinu glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu vznikne patologický hemoglobin s, který se vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií.  normální hemoglobin    Leu - Thr - Pro - Glu - Lys - ... hemoglobin S                 Leu - Thr - Pro - Val - Lys - ...

  4. SRPKOVITÁ ANÉMIE Glu  Val

  5. Sekundární struktura • Sbalení řetězce, stabilizace • Prostorová orientace 2 následujících peptidových vazeb • Existují α – helix, β – list a ohyby

  6. α -šroubovice • α – helix • nejběžnější šroubovice • 3,6 AMK/1 závit • R ven • Vodíkové můstky • Ruší prolin (nemá H) • Nepravidelné • Hojné v proteinech buněčných membrán (transportní, receptory).

  7. Skládaný list (beta list) • Stabilizace vodíkovými vazbami jen mezi různými řetězci

  8. Terciární struktura • Prostorové uspořádání makromolekuly jako celku • Fibrilární, globulární tvar • Stabilizace vodíkovými můstky, disulfidovými můstky, iontovými a hydrofóbními interakcemi • Dána primární strukturou

  9. Myoglobin

  10. Kvartérní struktura • Vzájemná orientace bílkovinných vláken vůči sobě (jen pokud bílkovina z několika řetězců) • Kovalentní charakter sil

  11. Hemoglobin – 4 jednotky

  12. Rentgenová krystalografie • Studium struktury bílkovin • Difrakce rentgenového záření na krystalech • Ohyb záření – podobné rozměry jako obal, difrakční skvrny • Nutné protein krystalizovat a připravit na ohyb

  13. albumin kolagen

  14. Vlastnosti bílkovin • Denaturace • Rozrušení prostorového uspořádání • teplo, alkálie, kyselina, záření soli • Ztráta biologických funkcí • Reverzibilní, ireverzibilní Q, pH, t • Význam – sterilizace, strava • Hnití • mikrobiální rozklad, vznik zapáchajících produktů • Koagulace • Srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní denaturace, například teplem

  15. Vlastnosti bílkovin • Rozpustnost • Různá, fce tvaru, funkčních skupin, pH • Bílek, krevní plazma x bílkoviny vlasů, nehtů • Dialýza • Dělení bílkovin od solí za použití membrán malé póry nepropustí bílkoviny • Elektroforéza • Dělení v elektrickém poli dle izoelektrického bodu • Hydrolýza – štěpení na AMK, kyselá, zásaditá, enzymatická

  16. Přehled bílkovin • A) jednoduché • B) složené • 1) fibrilární, vláknité, skleroproteiny (skleros = řecky pevný, tuhý) – vláknitá struktura, stavební materiál, podpůrné tkáně • 2) globulární bílkoviny, sferoproteiny (řec. sfaira = koule) – v krevním séru, bílku

  17. Kolageny • Kůže, šlachy, kosti, zuby, chrupavky, cévy, • Pojivová a podpůrná tkáň, vaziva, potravinové doplňky • Nejčastější bílkovina (1/3) (27 typů kolagenů) • Pro tvorbu nutný vitamín C – kurděje • Hydrolýza – varem v želatinu – lepkavý roztok, sušením klih – lepidlo (colagené = řecky klihodárný)

  18. Kolagen • Struktura trojité šroubovice z 3 helixů, mezi vlákna fosforečnan vápenatý • Až 1/3 prolinu a 1/3 glycinu, hydroxyprolin

  19. Elastin • Hlavní extracelulární proteinová vlákna (s kolagenem) • Plíce, tepny, cévy • Pružné, struktura nahodilého klubka

  20. Keratin(rohovina) • Vlasy, nehty, peří, vlna, kopyta, srst, želvovina • Vrchní vrstva epidermu • Tvrdý, nerozpustný (Cys , - S – S - ) • Dříve stransport léčiv • Bobtnáním – prodloužení o 1 až 2 %

  21. Vlasy • Vlasy - především keratin. Chemické vazby spojují atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry vedlejší molekuly, tyto chemické můstky drží molekuly keratinu ve struktuře, která dává každému vlasu jeho charakteristický tvar. • Vodová – tvarování vodou, vytvoření vodíkových vazeb, dlouho nevydrží • Trvalá – natočení vlasů na natáčky, provlhčení chemickou látkou - redukce, rušení disulfidových vazeb, tvarování, poté nanesení na vlasy ustalovače, které vytvoří nové spoje. Oxidace – ustálení, nový tvar, nové disulfidické vazby.

  22. Keratin

  23. Myosin • Ve svalech, hojně zastoupený (40 % m svalů) • Strukturní role, katalyzuje štěpení ATP • Silná vlákna + myosinová hlavička – globulární, posuv po aktinu

  24. Myosin a aktin

  25. Globulární bílkoviny • Albuminy rozpustné ve vodě a v zředěných roztocích • Globuliny – rozpustné ve zředěných roztocích, ne ve vodě • Mléko, bílek, krevní sérum

  26. Histony – v buněčných jádrech, zásadité (vazba na NK)

  27. Fibrinogenrozpustný, v krvi, při srážení na fibrin (pletivo) • Fibrin

  28. Složené bílkoviny • Metaloproteiny • hemoglobin, myoglobin • cytochromy, například ferritin – přenos elektronů ferritin

  29. Hemoglobin

  30. Lipoproteiny • složka buněčných membrán, přenos lipidů v krvi LDL

  31. Nukleoproteiny • Ribosom – protein + r-RNA, elektrostatická vazba na bazické bílkoviny Fosfoproteiny • Kasein (kyselina fosforečná esterově na OH serinu) • V mléce, zdroj P pro syntézu NK Glykoproteiny • Sekret sliznic, chrupavky

  32. Procvičování • Je uvedené uspořádání L, nebo D?

  33. Charakterizujte strukturu bílkovin. • Které vazby se podílejí na strukturách? • Co je denaturace? Zůstává zachována primární struktura (terciární struktura)? • Kde tento děj používáme? • Které látky ji způsobují? • Jakou strukturu má hemoglobin? • Jaký tvar může mít terciární struktura? • Jaké jsou důkazové reakce bílkovin?

More Related